Les protéines Tau sont susceptibles d’être O-glycosylées.
Cette O-glycosylation est caractérisée par l’addition
de N-acétylglucosamine (O-GlcNac) sur des sérines et thréonines
proches de prolines (Sites Ser-Pro ou Thr-Pro) (Lefebvre et al., 2003).
Bien que le rôle de cette modification reste à être clairement
établi, elle pourrait avoir un impact sur la régulation transcriptionnelle,
du cycle cellulaire et sur l’assemblage de complexes protéiques
multimériques (pour revue, Buée et al., 2000 ; Lefebvre et
al., 2003). De plus, cette glycosylation peut réguler l’état
de phosphorylation de certaines protéines. Sur les protéines
Tau, bien que le nombre de sites potentiellement O-glycosylables est plus
faible que le nombre de sites phosphorylables, la glycosylation peut agir
directement sur la fonction des protéines Tau. En fait, La O-glycosylation
et la phosphorylation ont des effets diamétralement opposés.
Ainsi, la glycosylation peut moduler l’interaction des protéines
Tau avec la tubuline en contrebalaçant leur état de phosphorylation.
Enfin, la O-glycosylation pourrait jouer un rôle sur la localisation
cellulaire et la dégradation des protéines Tau (Arnold et
al., 1996). |
