Prion

La protéine prion est une glycoprotéine d'un poids moléculaire de 33-35 kDa, codée par une gène unique sur le chromosome 20. Elle peut exister sous deux formes: la forme PrPc (PrP cellulaire), forme normale non infectante, exprimée de façon constitutive dans le cerveau sain ou malade. La forme PrPres (résistante) ou sc (scrapie) dont l'accumulation dans le cerveau des animaux atteints d'encéphalopathies spongiformes est un des caractères spécifique de ces maladies. Cette forme est résistante aux protéases, d'où son accumulation dans le tissu nerveux.

La forme PrPres possède des propriétés physico-chimiques très différentes de la PrPc. Ceci résulte essentiellement de sa conformation en feuillets béta plissés. La protéine PrPres servirait de "moule" ou de centre de nucléation pour transformer les PrPc en PrPres. C'est par ce mécanisme que la PrPres serait contaminante.

Prion
La protéine prion est une glycoprotéine d'un poids moléculaire de 33-35 kDa, codée par une gène unique sur le chromosome 20. Elle peut exister sous deux formes: la forme PrPc (PrP cellulaire), forme normale non infectante, exprimée de façon constitutive dans le cerveau sain ou malade. La forme PrPres (résistante) ou sc (scrapie) dont l'accumulation dans le cerveau des animaux atteints d'encéphalopathies spongiformes est un des caractères spécifique de ces maladies. Cette forme est résistante aux protéases, d'où son accumulation dans le tissu nerveux. La forme PrPres possède des propriétés physico-chimiques très différentes de la PrPc. Ceci résulte essentiellement de sa conformation en feuillets béta plissés. La protéine PrPres servirait de "moule" ou de centre de nucléation pour transformer les PrPc en PrPres. C'est par ce mécanisme que la PrPres serait contaminante.
Tout sur la protéine prion humaine
Les pathologies neurodégénératives résultant d'une anomalie de la protéine prion sont - la maladie de Creutzfeld Jacob (plusieurs formes) - Maladie de Gerstmann Straussler Scheinker ( GSS ): une forme génétique
Clinique
Démences résultant d'une perte neuronale sévère, plus troubles moteurs (myoclonie, ataxie,..), épilepsie,
MUTATIONS DU CREUTZFELD (CJD) OU DU GSS (GSD)
VARIANT 102 102 P -> L (in GSD and early-onset dementia). VARIANT 105 105 P -> L (in GSD). VARIANT 117 117 A -> V (linked to development of dementing Gerstmann-Straussler disease). VARIANT 129 129 M -> V (polymorphism; determines the disease phenotype in patients who have a PrP mutation at position 178. Patients with M-129 develop FFI, those with V-129 develop CJD; dbSNP:1799990) VARIANT 131 131 G -> V (in GSD). VARIANT 171 171 N -> S (in schizoaffective disorder). VARIANT 178 178 D -> N (in FFI and CJD). VARIANT 180 180 V -> I (in CJD). VARIANT 183 183 T -> A (in familial spongiform encephalopathy). VARIANT 187 187 H -> R (in GSD). VARIANT 188 188 T -> K (in early-onset dementia; dementia associated to prion diseases). VARIANT 196 196 E -> K (in CJD). VARIANT 198 198 F -> S (in GSD; atypical form with neurofibrillary tangles). VARIANT 200 200 E -> K (in CJD) VARIANT 202 202 D -> N (in GSD). VARIANT 203 203 V -> I (in CJD; it could be an extremely rare polymorphism). VARIANT 208 208 R -> H (in CJD). VARIANT 210 210 V -> I (in CJD). VARIANT 211 211 E -> Q (in CJD). VARIANT 212 212 Q -> P (in GSD). VARIANT 217 217 Q -> R (in GSD; with neurofibrillary tangles) VARIANT 232 232 M -> R (in CJD).